• Document: Corso di Laurea in Farmacia Insegnamento di BIOCHIMICA. Angela Chambery Lezione 17
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Corso di Laurea in Farmacia Insegnamento di BIOCHIMICA Angela Chambery Lezione 17 Enzimi Concetti chiave: • Gli enzimi si differenziano dai catalizzatori chimici di uso comune per velocità, condizioni, specificità e controllo della reazione. • Le proprietà fisiche e chimiche uniche del sito attivo limitano l'attività degli enzimi a substrati e reazioni specifiche. • Un enzima fornisce un percorso a bassa energia per convertire un substrato in prodotto, ma non influenza la variazione di energia libera complessiva della reazione. Enzimi Il termine enzima (dal greco en, “in” e zyme, “lievito”) fu coniato nel 1878 nel tentativo di sottolineare che nel lievito vi erano sostanze chimiche (fermenti) in grado di catalizzare le reazioni di fermentazione da cui si otteneva etanolo a partire dal glucosio (fermentazione alcolica). Solo nel 1926 fu isolata e cristallizata l’ureasi di fagiolo che catalizza l’idrolisi dell’urea in NH3 e CO2 dimostrando che gli enzimi erano proteine. Le velocità delle reazioni catalizzate dagli enzimi sono elevate Le velocità delle reazioni biochimiche catalizzate da enzimi sono normalmente da 106 a 1012 volte superiori rispetto a quelle delle corrispondenti trasformazioni chimiche non sottoposte a catalisi e almeno diversi ordini di grandezza superiori a quelle delle corrispondenti reazioni catalizzate per via chimica. Le velocità delle reazioni catalizzate dagli enzimi sono elevate Le reazione biochimica che converte il perossido di idrogeno in acqua e ossigeno può essere velocizzata facendo avvenire la reazione su una superficie di platino ma può essere abbassata ancora di più facendola avvenire in presenza di catalasi. Le velocità delle reazioni catalizzate dagli enzimi sono elevate Le reazioni catalizzate da enzimi avvengono in condizioni più moderate (T inferiore, pH vicino alla neutralità) Gli enzimi mostrano un grado di specificità per i loro substrati e prodotti straordinariamente superiore a quella dei catalizzatori chimici Le attività catalitiche degli enzimi possono essere regolate ovvero variano in risposta a sostanze diverse dai loro substrati (controllo allosterico, modificazione covalente, variazione di concentrazione) Idrolisi di una ammide (legame peptidico) Il rapporto tra i minuti che occorrono per rompere i legami peptidici in presenza di acidi forti (1440-4320 min) e in presenza di enzimi proteolitici è pari a 144-432. Catalizzatore pH Tempo Temperatura Legami rotti Nessuno pH 7,0 Infinito Ambiente Nessuno H+/OH- < 1,0 24-72 ore 110 °C Tutti > 13,0 Enzima proteolitico pH 7,0 10 min 37 °C Alcuni Gli enzimi sono classificati in base al tipo di reazione che catalizzano Classificazione degli enzimi Gli enzimi sono generalmente denominati aggiungendo il suffisso –asi al nome del substrato dell’enzima o a un’espressione che ne descrive l’azione catalitica. CLASSI ESEMPI 1. OSSIDOREDUTTASI 1. LATTICO DEIDROGENASI 2.TRANSFERASI 2. GLUCOCINASI/ESOCINASI 3. IDROLASI 3. PROTEASI, RIBONUCLEASI 4. LIASI 4. ALDOLASI 5. ISOMERASI 5. TRIOSO- FOSFATO ISOMERASI 6. LIGASI 6. CARBOSSILASI Nomenclatura IUBMB: EC 1. 1. 1.1 (EC: Enzyme Commission) Primo numero = Classe Secondo numero = sottoclasse (tipo di substrato) Terzo numero = tipo di accettore (es. NAD+) Quarto numero = numero di serie dell’enzima (ordine di scoperta) Vantaggi della struttura quaternaria: la lattato deidrogenasi La lattato deidrogenasi è un tetramero cioè un oligomero formato da quattro protomeri che può costruirsi con due tipi di subunità: H (Heart) ed M (Muscle) per dare cinque forme tetrameriche H4, H3M, H2M2, HM3, M4. Tale enzima catalizza l’interconversione tra lattato e piruvato: H H H H H H M H M M H H H M M M M M M M Nel tessuto muscolare predomina l’isoenzima M4 che, avendo maggiore affinità per il piruvato, catalizza di preferenza la reazione nella direzione piruvato→ lattato. Nel cuore predomina l’isoenzima H4, con affinità maggiore per il lattato e catalizza la reazione nella direzione lattato→ piruvato. Sito attivo e sito catalitico La regione di un enzima a cui si lega il substrato (e i cofattori se esistono) è definita sito attivo per la catalisi enzimatica. Nel sito attivo possiamo poi distinguere il sito catalitico, costituito dai residui amminoacidici che partecipano direttamente a

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